Arginin

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Arginin
Skelettformel von Arginin
Skelettformel von Arginin
Arginin-aus-xtal-3D-bs-17.png
Arginin-aus-xtal-3D-sf.png
Namen
Andere Namen
2-Amino-5-guanidinopentansäure
Kennungen
3D-Modell ( JSmol )
3DMet
1725411, 1725412 D , 1725413 L.
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
DrugBank
  • D / L: DB00125 ☒N.
ECHA InfoCard100.000.738
EG-Nummer
  • D / L: 230-571-3
Gmelin Referenz
364938 D.
IUPHAR / BPS
  • D / L: 721
KEGG
  • D / L: C02385 ☒N.
GittergewebeArginin
PubChem CID
  • D / L: 232
  • D: 71070
  • L: 6322
RTECS-Nummer
  • D / L: CF1934200 L.
UNII
  • D / L: FL26NTK3EP prüfenY.
  • D: R54Z304Z7C prüfenY.
  • L: 94ZLA3W45F prüfenY.
  • HCl: F7LTH1E20Y prüfenY.
CompTox Dashboard ( EPA )
  • D / L: DTXSID6041056
InChI
  • InChI = 1S / C6H14N4O2 / c7-4 (5 (11) 12) 2-1-3-10-6 (8) 9 / h4H, 1-3,7H2, (H, 11,12) (H4,8, 9,10) prüfenY.
    Schlüssel: ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N prüfenY.
LÄCHELN
  • D / L: NC (CCCNC (N) = N) C (O) = O.
  • D Zwitterion : [NH 3 +] C (CCCNC (N) = N) C ([O -]) = O.
  • L Protoniertes Zwitterion: [NH3 +] C (CCCNC (N) = [NH2 +]) C ([O -]) = O.
Eigenschaften
Chemische Formel
C 6 H 14 N 4 O 2
Molmasse174,204  g · mol –1
AussehenWeiße Kristalle
GeruchGeruchlos
Schmelzpunkt260 ° C; 500 ° F; 533 K.
Siedepunkt 368 ° C (694 ° F; 641 K)
Löslichkeit in Wasser
14,87 g / 100 ml (20 ° C)
LöslichkeitIn Ethanol schwer löslich,
in Ethylether unlöslich
log P.-1,652
Säure (p K a )2,18 (Carboxyl), 9,09 (Amino), 13,2 (Guanidino)
Thermochemie
Wärmekapazität ( C )
232,8 JK –1 mol –1 (bei 23,7 ° C)
Std molare Entropie ( S o 298 )
250,6 JK −1 mol −1
Std Enthalpie der Bildung (Δ f H ⦵ 298 )
−624.9–−622.3 kJ mol −1
Std Enthalpie der Verbrennungs (Δ c H ⦵ 298 )
−3.7396–−3.7370 MJ mol −1
Pharmakologie
ATC-Code
B05XB01 ( WHO ) S.
Gefahren
SicherheitsdatenblattSiehe: Datenseite
www.sigmaaldrich.com
GHS-Piktogramme
GHS SignalwortWarnung
GHS-Gefahrenhinweise
H319
GHS-Sicherheitshinweise
P305 + 351 + 338
Tödliche Dosis oder Konzentration (LD, LC):
LD 50 ( mittlere Dosis )
5110 mg / kg (Ratte, oral)
Verwandte Verbindungen
Verwandte Alkansäuren
  • N- Methyl- D- Asparaginsäure
  • Beta -Methylamino- L - Alanin
  • Guanidinopropionsäure
  • Theanine
  • Pantothensäure
Verwandte Verbindungen
  • Panthenol
Ergänzende Datenseite
Struktur und Eigenschaften
Brechungsindex ( n ),
Dielektrizitätskonstante (ε r ) usw.
Thermodynamische
Daten
Phasenverhalten
Fest-Flüssig-Gas
Spektraldaten
UV , IR , NMR , MS
Sofern nicht anders angegeben, werden Daten für Materialien in ihrem Standardzustand (bei 25 ° C, 100 kPa) angegeben.
☒N. überprüfen  ( was ist   ?)prüfenY.☒N.
Infobox-Referenzen

Arginin , auch bekannt als l- Arginin (Symbol Arg oder R ) [1], ist eine α- Aminosäure , die bei der Biosynthese von Proteinen verwendet wird . [2] Es enthält eine α- Aminogruppe , eine α- Carbonsäuregruppe und eine Seitenkette, die aus einer aliphatischen geraden Kette mit 3 Kohlenstoffatomen besteht , die in einer Guanidinogruppe endet . Bei physiologischem pH wird die Carbonsäure deprotoniert (-COO - ), die Aminogruppe wird protoniert (-NH 3 + ) und die Guanidinogruppe wird ebenfalls protoniert, um die Guanidiniumform (-C- (NH 2) zu ergeben) 2 + ), wodurch Arginin zu einer geladenen aliphatischen Aminosäure wird. [3] Es ist der Vorläufer für die Biosynthese von Stickoxid . Es wird von den Codons CGU, CGC, CGA, CGG, AGA und AGG codiert .

Arginin wird je nach Entwicklungsstadium und Gesundheitszustand des Individuums als semiessentielle oder bedingt essentielle Aminosäure klassifiziert . [4] Frühgeborene sind nicht in der Lage, Arginin intern zu synthetisieren oder zu erzeugen, wodurch die Aminosäure für sie ernährungsphysiologisch essentiell ist. [5] Die meisten gesunden Menschen müssen kein Arginin zu sich nehmen, da es Bestandteil aller proteinhaltigen Lebensmittel ist [6] und im Körper aus Glutamin über Citrullin synthetisiert werden kann . [7]

Geschichte [ bearbeiten ]

Arginin wurde erstmals 1886 vom deutschen Chemiker Ernst Schulze und seinem Assistenten Ernst Steiger aus gelben Lupinensämlingen isoliert . [8] [9] Er benannte es vom griechischen árgyros (ἄργυρος), was aufgrund des silberweißen Aussehens von Argininnitratkristallen "Silber" bedeutet. [10] 1897 bestimmten Schulze und Ernst Winterstein (1865–1949) die Struktur von Arginin. [11] Schulze und Winterstein synthetisierten 1899 Arginin aus Ornithin und Cyanamid , [12] aber einige Zweifel an der Argininstruktur blieben bestehen [13], bis Sørensens Synthese von 1910.[14]

Quellen [ bearbeiten ]

Produktion [ Bearbeiten ]

Es wird traditionell durch Hydrolyse verschiedener billiger Proteinquellen wie Gelatine erhalten . [15] Es wird kommerziell durch Fermentation erhalten. Auf diese Weise können 25 bis 35 g / Liter unter Verwendung von Glucose als Kohlenstoffquelle hergestellt werden. [16]

Nahrungsquellen [ Bearbeiten ]

Arginin ist eine bedingt essentielle Aminosäure bei Menschen und Nagetieren [17], da es je nach Gesundheitszustand oder Lebenszyklus des Individuums erforderlich sein kann. Gesunde Erwachsene produzieren normalerweise genug Arginin für ihren eigenen Körperbedarf, aber unreife und schnell wachsende Personen benötigen zusätzliches Arginin in ihrer Ernährung. [18] Zusätzliches Arginin aus der Nahrung ist für gesunde Personen unter physiologischem Stress erforderlich, beispielsweise während der Genesung von Verbrennungen, Verletzungen und Sepsis [18] oder wenn die Hauptstellen der Argininbiosynthese, der Dünndarm und die Nieren , eine verminderte Funktion haben. [17]

Arginin ist eine essentielle Aminosäure für Vögel, da sie keinen Harnstoffzyklus haben . [19] Für einige Fleischfresser, zum Beispiel Katzen, Hunde [20] und Frettchen, ist Arginin essentiell [17], da ihr hocheffizienter Proteinkatabolismus nach einer Mahlzeit große Mengen Ammoniak produziert, die über den Harnstoffzyklus verarbeitet werden müssen. und wenn nicht genug Arginin vorhanden ist, kann die resultierende Ammoniak-Toxizität tödlich sein. [21] Dies ist in der Praxis kein Problem, da Fleisch ausreichend Arginin enthält, um diese Situation zu vermeiden. [21]

Zu den tierischen Argininquellen gehören Fleisch, Milchprodukte und Eier [22] [23]. Zu den pflanzlichen Quellen gehören Samen aller Art, beispielsweise Getreide, Bohnen und Nüsse. [23]

Biosynthese [ Bearbeiten ]

Arginin wird aus Citrullin im Arginin- und Prolinstoffwechsel durch die sequentielle Wirkung der cytosolischen Enzyme Argininosuccinat-Synthetase und Argininosuccinat-Lyase synthetisiert . Dies ist ein energetisch kostspieliger Prozess, da für jedes synthetisierte Argininosuccinatmolekül ein Molekül Adenosintriphosphat (ATP) zu Adenosinmonophosphat (AMP) hydrolysiert wird , wobei zwei ATP-Äquivalente verbraucht werden.

Citrullin kann aus mehreren Quellen stammen:

  • aus Arginin selbst über Stickstoffmonoxid-Synthase , das als Nebenprodukt der Produktion von Stickoxid für Signalisierungszwecke
  • von Ornithin durch den Abbau von Prolin oder Glutamin / Glutamat
  • aus asymmetrischem Dimethylarginin über DDAH

Die Wege, die Arginin, Glutamin und Prolin verbinden, sind bidirektional. Daher hängt die Nettoverwendung oder Produktion dieser Aminosäuren stark vom Zelltyp und dem Entwicklungsstadium ab.

Arginin-Biosynthese.

Auf Ganzkörperbasis erfolgt die Argininsynthese hauptsächlich über die Darm-Nieren-Achse: Die Epithelzellen des Dünndarms produzieren Citrullin, hauptsächlich aus Glutamin und Glutamat , das im Blutkreislauf zu den proximalen Tubuluszellen der Niere transportiert wird. die Citrullin aus dem Kreislauf extrahieren und in Arginin umwandeln, das in den Kreislauf zurückgeführt wird. Dies bedeutet, dass eine beeinträchtigte Dünndarm- oder Nierenfunktion die Argininsynthese verringern und den Ernährungsbedarf erhöhen kann.

Die Synthese von Arginin aus Citrullin findet in vielen anderen Zellen ebenfalls in geringem Maße statt, und die zelluläre Kapazität für die Argininsynthese kann unter Umständen, die die Produktion von induzierbarem NOS erhöhen, deutlich erhöht werden . Dies ermöglicht die Rückführung von Citrullin, einem Nebenprodukt der NOS-katalysierten Stickoxidproduktion, zu Arginin auf einem Weg, der als Citrullin-NO- oder Arginin-Citrullin-Weg bekannt ist. Dies wird durch die Tatsache gezeigt, dass in vielen Zelltypen die NO-Synthese in gewissem Maße durch Citrullin und nicht nur durch Arginin unterstützt werden kann. Dieses Recycling ist jedoch nicht quantitativ, da sich Citrullin in NO-produzierenden Zellen zusammen mit Nitrat und Nitrit , den stabilen Endprodukten des NO-Abbaus , ansammelt . [24]

Funktion [ Bearbeiten ]

Arginin spielt eine wichtige Rolle bei der Zellteilung , Wundheilung , Ammoniak aus dem Körper, das Entfernen der Immunfunktion , [25] und die Freisetzung von Hormonen. [4] [26] [27] Es ist ein Vorläufer für die Synthese von Stickoxid (NO), [28] was es für die Regulierung des Blutdrucks wichtig macht . [29] [30] [31] [32]

Proteine [ bearbeiten ]

Die Seitenkette von Arginin ist amphipathisch , da sie bei physiologischem pH-Wert eine positiv geladene Guanidiniumgruppe enthält, die am Ende einer hydrophoben aliphatischen Kohlenwasserstoffkette hochpolar ist . Da globuläre Proteine ​​ein hydrophobes Inneres und hydrophile Oberflächen aufweisen, [33] befindet sich Arginin typischerweise an der Außenseite des Proteins, wo die hydrophile Kopfgruppe mit der polaren Umgebung interagieren kann, beispielsweise an Wasserstoffbrückenbindungen und Salzbrücken. [34] Aus diesem Grund wird es häufig an der Grenzfläche zwischen zwei Proteinen gefunden. [35] Der aliphatische Teil der Seitenkette bleibt manchmal unter der Oberfläche des Proteins. [34]

Argininreste in Proteinen können durch PAD-Enzyme unter Bildung von Citrullin in einem posttranslationalen Modifikationsprozess , der als Citrullinierung bezeichnet wird, deiminiert werden. Dies ist wichtig für die Entwicklung des Fötus, Teil des normalen Immunprozesses sowie der Kontrolle der Genexpression, ist es aber auch signifikant bei Autoimmunerkrankungen . [36] : 275 Eine weitere posttranslationale Modifikation von Arginin umfasst Methylierung durch Protein - Methyltransferasen . [36] : 176

Vorläufer [ Bearbeiten ]

Arginin ist der unmittelbare Vorläufer von NO, einem wichtigen Signalmolekül, das als zweiter Botenstoff fungieren kann , sowie als interzellulärer Botenstoff, der die Vasodilatation reguliert und auch Funktionen bei der Reaktion des Immunsystems auf Infektionen hat.

Arginin ist auch eine Vorstufe für Harnstoff , Ornithin und Agmatin ; ist notwendig für die Synthese von Kreatin ; und kann auch zur Synthese von Polyaminen verwendet werden (hauptsächlich durch Ornithin und in geringerem Maße durch Agmatin, Citrullin und Glutamat). Das Vorhandensein von asymmetrischem Dimethylarginin (ADMA), einem nahen Verwandten, hemmt die Stickoxidreaktion; Daher wird ADMA als Marker für Gefäßerkrankungen angesehen , ebenso wie L- Arginin als Zeichen eines gesunden Endothels angesehen wird .

Struktur [ bearbeiten ]

Delokalisierung der Ladung in Guanidiniumgruppe von L -Arginin

Die Aminosäure - Seitenkette des Arginins einer 3-Kohlenstoff besteht aliphatische geradkettigen, ist das distale Ende durch eine verschlossene Guanidinium - Gruppe, die einen hat p K a von 12,48, und ist daher immer protoniert und positiv bei physiologischem pH geladen . Aufgrund der Konjugation zwischen der Doppelbindung und den Stickstoff- Einzelpaaren ist die positive Ladung delokalisiert, was die Bildung mehrerer Wasserstoffbrückenbindungen ermöglicht .

Forschung [ bearbeiten ]

Wachstumshormon [ Bearbeiten ]

Intravenös verabreichtes Arginin wird in Wachstumshormonstimulationstests verwendet [37], da es die Sekretion von Wachstumshormon stimuliert . [38] Eine Überprüfung klinischer Studien ergab, dass orales Arginin das Wachstumshormon erhöht, aber die Wachstumshormonsekretion verringert, was normalerweise mit dem Training verbunden ist. [39] In einer neueren Studie wurde jedoch berichtet, dass orales Arginin zwar die Plasmaspiegel von L- Arginin erhöhte , jedoch keinen Anstieg des Wachstumshormons verursachte. [40]

Hoher Blutdruck [ Bearbeiten ]

Eine Metaanalyse zeigte, dass L- Arginin den Blutdruck mit gepoolten Schätzungen von 5,4 mmHg für den systolischen Blutdruck und 2,7 mmHg für den diastolischen Blutdruck senkt. [31]

Die Supplementation mit L- Arginin senkt den diastolischen Blutdruck und verlängert die Schwangerschaft bei Frauen mit Schwangerschaftshypertonie , einschließlich Frauen mit hohem Blutdruck im Rahmen einer Präeklampsie . Es senkte weder den systolischen Blutdruck noch verbesserte es das Gewicht bei der Geburt . [41]

Schizophrenie [ Bearbeiten ]

Sowohl die Flüssigchromatographie als auch die Flüssigchromatographie / massenspektrometrische Tests haben gezeigt, dass das Gehirngewebe verstorbener Schizophrener einen veränderten Argininstoffwechsel aufweist. Assays bestätigten auch signifikant verringerte Mengen an γ-Aminobuttersäure (GABA), erhöhten jedoch AgmatinKonzentration und Glutamat / GABA-Verhältnis in den Fällen von Schizophrenie. Die Regressionsanalyse zeigte positive Korrelationen zwischen der Arginaseaktivität und dem Alter des Krankheitsbeginns sowie zwischen dem L-Ornithinspiegel und der Krankheitsdauer. Darüber hinaus zeigten Clusteranalysen, dass L-Arginin und seine Hauptmetaboliten L-Citrullin, L-Ornithin und Agmatin unterschiedliche Gruppen bildeten, die in der Schizophreniegruppe verändert waren. Trotzdem ist die biologische Grundlage der Schizophrenie noch wenig bekannt. Eine Reihe von Faktoren wie Dopamin-Hyperfunktion, glutamaterge Hypofunktion, GABAerge Defizite, Funktionsstörung des cholinergen Systems, Stressanfälligkeit und Störung der neurologischen Entwicklung wurden mit der Ätiologie und / oder Pathophysiologie von in Verbindung gebracht die Krankheit. [42]

Siehe auch [ Bearbeiten ]

  • Argininglutamat
  • AAKG
  • Canavanin und Canalin sind toxische Analoga von Arginin und Ornithin.

Sicherheit [ Bearbeiten ]

L-Arginin gilt bei einer Aufnahme von bis zu 20 Gramm pro Tag als sicher (GRAS-Status). [43]

Referenzen [ bearbeiten ]

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Externe Links [ Bearbeiten ]

  • NIST Chemistry Webbook
  • Mayo Clinic Diskussion über Arginin.
  • Diskussion des Nationalen Instituts für Gesundheit über Arginin.